Aminoazidoak proteinak osatzen dituzten oinarrizko unitateak dira. Peptido izeneko polimero-kate laburrak edo proteina edo polipeptido deritzen kate luzeagoak osa ditzakete.

Proteinen oinarrizko egitura lotura peptidikoz lotutako aminoazidoen katea da

Peptidoa osatzen duten aminoazidoetariko bakoitzari hondar deritzo. Hondar terminoak aminoazido bat hurrengoari lotzean gertatzen den ur-galera islatzen du. Hondar bakoitza lotura peptidiko batez lotzen zaio hurrengoari, eta erreakzio horretan ura askatzen da

Lotura peptidikoa osatzeko erreakzioa

Hogei dira normalean proteinak osatzen dituzten aminoazido estandarrak. 1806. urtean aurkitu zen lehenengo aminoazidoa, asparagina, eta 1938an aurkitu zen azkena, treonina hain zuzen ere. Lehenengoz nondik isolatu ziren adierazten dute aminoazido batzuen izenek. Aspar agina, adibidez, zainzurietatik (Asparagus officinalis) isolatu zen lehenengoz, eta azido glutamikoa, gariaren glutenetik. Tirosina gaztan aurkitu zen lehenengoz; haren izena tyros (gazta) izen grekotik dator; glizina izena, berriz, glykos (gozoa) izen grekotik dator, eta bere zapore gozoagatik du izen hori.

Aminoazido estandarrak adierazteko, hiru hizkiz osatutako laburdurak edo hizki bakarreko sinboloak erabil daitezke. Bai laburdurak, bai sinboloak, proteinen aminoazido-sekuentziak laburtuta adierazteko erabiltzen dira.

Aminoazido estandarrak

Proteinetan aurkitzen diren 20 aminoazidoak α-aminoazidoak dira. Guztiek dute karboxilo talde bat eta amino talde bat karbono berari lotua, α karbonoa deritzonari lotua, hain zuzen ere.

α-aminoazidoen egitura

Aminoazidoak euren albo-katearen edo R taldearen arabera bereizten dira; R taldeak duen egituraren, tamainaren eta karga elektrikoaren arabera, aminoazido jakin batek uretan duen disolbagarritasuna ezberdina izango da. Aminoazido estandar guztietan, glizinan izan ezik, α karbonoa 4 talde desberdini lotuta egongo da: karboxilo talde bat, amino talde bat, R talde bat eta H atomo bat.

Beraz, α karbonoa zentro kirala da; ispiluan agertuko litzatekeen bere irudiaren desberdina da, ezin gainjarri direlako, gure ezkerreko eta eskuineko eskuekin gertatzen den bezala. Karbono kiral bakarra duen edozein molekulak bi estereoisomero izan ditzake; estereoisomeroak izanik, bata bestearen gainean gainjarri ezin diren ispiluko bi irudiri enantiomero deritze.

Zentro kiral bat duen edozein konposatu biologikok estereoisomero bakarra izango du naturan, hots, D ala L estereoisomeroa. Proteinetako aminoazido-hondarrak L-estereoisomeroak dira nagusiki, bakterioen pareta zelularreko peptido batzuetan edo antibiotikoak diren peptidoetan D-aminoazidoren bat aurkitu izan den arren.

Aminoazidoak euren R taldearen propietateen arabera sailkatu ditzakegu, batez ere polaritatearen edo pH biologikoan (pH 7,0 inguruan) urarekin interakzionatzeko duten joeraren arabera. R taldeen artean, guztiz apolarrak edo hidrofoboak (uretan disolbagaitzak) direnetatik oso hidrofilo edo polarrak direnetara (uretan disolbagarriak) bitartekoak daude. Bost taldetan sailkatu ditzakegu.

• R talde apolar alifatikoak: aminoazido-mota honetako R taldeak apolarrak eta hidrofoboak dira. Alaninaren, balinaren, leuzinaren eta isoleuzinaren alboko kateak elkarri hurbilduko zaizkie proteinetan, eta proteinen egiturak egonkortu egingo dira interakzio hidrofobo horien eraginez. Glizinak du egiturarik sinpleena. Nahiz eta apolarra izan, interakzio hidrofoboetan ez du asko lagunduko, alboko katea oso txikia baitu. Metioninak —sufrea duen aminoazidoetariko bat da— tioeter talde apolarra du bere albo-katean. Prolinak egitura zikliko bereizgarria duen albo-kate alifatikoa dauka. Prolinaren bigarren mailako amino taldeak (imino) konformazio zurruna dauka, eta ondorioz, polipeptidoan aminoazidoa kokatzen den eskualdearen malgutasuna mugatzen du.

• R talde aromatikoak: kate aromatikoa duten fenilalanina, tirosina eta triptofanoa erlatiboki apolarrak dira (hidrofoboak). Interakzio hidrofoboetan parte har dezakete hauek. Tirosinaren hidroxilo taldeak hidrogeno-zubiak eratu ditzake, eta talde funtzional garrantzitsua da zenbait entzimaren kasuan. Tirosina eta triptofanoa fenilalanina baino polarragoak dira, tirosinaren hidroxilo taldea eta triptofanoaren indol eraztunaren nitrogenoa direla eta. Triptofanoak, tirosinak eta, hein txikiago batean fenilalaninak argi ultramorea xurgatzen dute. Proteinek 280 nm-ko uhin-luzerako argia xurgatzea azaltzen du ezaugarri horrek, eta ikertzaileek proteinen karakterizaziorako erabiltzen dute ezaugarri hori.

Tirosina eta triptofano aminoazido aromatikoen argi ultramorearen xurgapena. Triptofanoak tirosinak baino lau aldiz gehiago xurgatzen du. Kasu bietan, xurgapen maximoa 280 nm-ko uhin-luzera inguruan gertatzen da

• Kargarik gabeko R talde polarrak: aminoazido hauen R taldeak aminoazido apolarrenak baino disolbagarriagoak edo hidrofiloagoak dira, urarekin hidrogeno-zubiak eratzen dituzten talde funtzionalak baitituzte. Talde honetan, serina, treonina, zisteina, asparagina eta glutamina ditugu. Serinaren eta treoninaren polaritatea haien hidroxilo taldean datza; zisteinarena, beraren sulfhidrilo taldean; eta asparaginarena eta glutaminarena, amida taldean. Asparagina eta glutamina proteinetan dauden aspartiko eta glutamiko aminoazidoen amidak dira. Zisteina erraz oxidatzen da, eta kobalenteki lotuta dagoen zistina izeneko aminoazido dimerikoa eratzen du. Zistinan, bi zisteina lotzen dira disulfuro-loturaren bidez. Disulfuro-zubien bidez lotutako hondarrak oso hidrofoboak (apolarrak) dira. Disulfuro-zubiak molekula bereko zisteinen artean edo proteina desberdinen artean eratu daitezke, eta oso garrantzitsuak dira zenbait proteinaren egituretan.

  R talderik hidrofiloenak positiboki eta negatiboki kargatuta daudenak dira.

• Karga positiboa duten R taldeak (basikoak): 7,0ko pH-an karga neto positiboa aurkezten duten R taldeko aminoazidoak lisina, arginina eta histidina dira.

• Karga negatiboa duten R taldeak (azidoak): 7,0ko pH-an karga neto negatiboa duten bi aminoazidoak bigarren hidroxilo talde bat duten aspartikoa eta glutamikoa dira.

Edozein aminoazido uretan disolbatzean, ioi dipolar edo zwitterion (alemanez, ioi hibridoa) modura egon daiteke. Zwitterion batek azido (protoi-emailea) edo base gisa (protoi-hartzailea) jokatu dezake. Izaera bikoitz hori duten substantziei substantzia anfotero deritze. Puntu isoelektriko (pI) deritzon pH jakin batean, amino taldea positiboki kargatuta (protonatuta) eta karboxilo taldea negatiboki kargatuta (desprotonatuta) daude. Aminoazido bakoitzak puntu isoelektriko zehatz bat du. Proteinek eta antzeko molekula anfoteroek talde funtzional azidoak eta basikoak dituzte. Proteinak osatzen dituzten aminoazidoak positiboak, negatiboak edo neutralak izan daitezke naturan, eta, denak hartuta, proteinaren karga osoa emango dute. pI-aren azpitik, proteinek karga neto positibo izango dute.

20 aminoazido estandarrez gain, badira proteinetan askoz gutxiagotan izaten diren aminoazidoak. Sintetizatu ondorengo polipeptidoan agertzen diren aminoazido estandarren eraldaketak dira horietako gehienak. Esaterako, itzulpenaren ondoren prolinak jasandako aldaketa baten ondorioa da hidroxiprolina; homozisteina, berriz, transulfurazio bidez eratzen da. Aminoazido ez-estandarrak, maiz, aminoazido estandarrak sintetizatzeko bide metabolikoetan azaltzen diren bitartekariak dira, ornitina eta zitrulina esaterako. Badira kode genetikoan oinarrituta proteinak sintetizatzerakoan gehitzen diren aminoazido ez-estandarrak ere. Selenozisteina aminoazidoa, adibidez, normalean stop kodoia den UGAk kodetzen du.

Aipatutako 20 aminoazido estandarretatik 8 funtsezkoak dira gizakientzat, gizakiak berak ezin baititu sintetizatu, eta elikagaietatik lortu behar ditu. Fenilalanina, balina, treonina, triptofanoa, isoleuzina, metionina, histidina, leuzina eta lisina dira funtsezko aminoazido horiek. Horiez gain, eta adinaren eta osasun-egoeraren arabera, zisteina, tirosina, histidina eta arginina ere kanpotik hartzeko beharra egon daiteke.